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人A组和B组鼻病毒3C蛋白表达、纯化及酶切活性验证

来源:中国生物制品学杂志 | 被引量:0次 | 发表于 2017年5期

【摘 要】:目的在大肠埃希菌中表达人A组和B组鼻病毒(rhinovirus,RV)3C蛋白,纯化后检测其酶切活性。方法分别将A组鼻病毒RV1B和B组鼻病毒RV6的3C蛋白编码基因克隆至原核表达载体p ET-30a中,构建重组原核表达质粒p ET-30a-1B-3C和p ET-30a-6-3C,转化至E.coli BL21感受态细胞中,IPTG诱导表达,表达产物经镍柱纯化。利用具有3C蛋白酶切位点的15VP1-6P蛋白,分析不同温度(4和37℃)下3C蛋白的酶切活性。结果原核表达的目的蛋白为带His标签的可溶性蛋白,R
【关键词】:鼻病毒,3C蛋白,表达,纯化,酶切,RV1B,RV6,Rhinovirus (RV), 3C protein, Expression, Purification
【作 者】:王莹,庞立丽,王慧敏,袁越,田婵,新燕,段招军
【单 位】:内蒙古医科大学基础医学院免疫学实验室,中国疾病预防控制中心病毒病预防控制所卫生部医学病毒和病毒病重点实验室,北京大学第三医院
【出 处】:中国生物制品学杂志
【页 码】:485-487493
【页 数】:4
【基 金】:国家自然科学基金(81601813)